Денатурация

Основные эксперименты с говяжьим и свиным мясом 1-го сорта проводили, начиная от комнатной температуры 20 °С, нагревая или охлаждая образец (поперек волокон) в квазистационарном режиме. При нагревании выдерживалась тепловая нагрузка, соответствующая режиму варки ветчины (см. гл. 7), до = 70 °С, т. е. до состояния готовности. Некоторый разброс в ТФХ в области 45...70 °С и отклонение от линейной зависимости (рис. 6.7), возможно, определяются денатурацией белков мяса. [c.140]

Белковые вещества объединяют чрезвычайно большую и разнообразную группу азотсодержащих полимеров органического типа. По химическому составу все белковые вещества разделяются на простые белки (протеины) и сложные белки (протеиды). Под влиянием различных факторов — химических (процессы дубления, денатурации и т. п.) или теплового воздействия — белковые вещества теряют растворимость и пластичные свойства. Удельный вес такого рода полимеров в промышленности пластмасс невелик. Наибольшее практическое значение из них приобрели некоторые сложные белковые соединения, содержащиеся в молоке (сычужный казеин). Галалит — продукт термохимических превращений казеина, имеет ряд недостатков пониженную водостойкость, которая выражается в склонности к набуханию и потери механических свойств, и малую устойчивость к микологическим поражениям. Это ограничивает применение галалита в машиностроении. [c.344]

Суммарный эффект бактерицидного действия ультрафиолетового облучения бактериальной клетки рассматривается, во-первых, как действие поглощаемой энергии, вызывающее разрыв химических связей в клетке и как следствие — нарушение ее микроструктуры, и, во-вторых, в виде вторичных процессов, связанных с действием биологически активных веществ, образующихся в бактериальной клетке в результате ультрафиолетового облучения. Согласно исследованиям, проводившимся в лаборатории, руководимой Г. М. Франком 45], действие ультрафиолетового облучения представляется как денатурация белка, т. е. изменение пространственной формы белковых молекул совместно с фотохимическим распадом — фотолизом, ведущим в конечном результате к появлению частиц белковых молекул как продуктов фотохимического разложения. [c.22]

Технология. Сырье, применяемое в П. п., составляют две основные группы растворители и душистые продукты. В качестве растворителя наибольшее значение имеет этиловый спирт, к которому предъявляются высокие требования в отношении чистоты. Преимущественно применяется тщательно ректифицированный картофельный или хлебный спирт,,причем в П. п. применяется специальная денатурация эфирными маслами. Применение денатурированного обычными [c.460]

Денатурация спирта 411. Депрессия 886. [c.480]

Денатурация — нарушение вторичной структуры и связанной с ней конфигурации Н. к. в растворе (в результате нагревания, изменения pH, замены растворителя, воздействия химич. агентов и ионизирующей радиации)связана в первую очередь с разрывом водородных связей и в силу этого особенно резко выражается для ДНК, упорядоченная спиральная структура к-рой заменяется на статистич. клубок. [c.445]

ПОЛИЭЛЕКТРОЛИТЫ — полимеры, в состав молекул к-рых входят группы, способные к ионизации в растворе. Благодаря этому размеры молекул II. (как и др. свойства) могут изменяться в несравненно более широких пределах, чем у обычных макромолекул. К II. относятся важнейшие биологич. иоли-ме[)ы — белки и нуклеиновые кислоты, многие свойства к-рых (особенно зависимость темп-ры денатурации т pH и ионной силы раствора) определяются их [c.103]

Тирозин интенсивно флуоресцирует в растворе, однако в белках его флуоресценция значительно слабее. Денатурация белков обычно усиливает испускание тирозина. Как и для фенола, тирозина очень сильно уменьшается при возбуждении,и может происходить ионизация в возбужденном состоянии. [c.24]

Высшие структуры белков — это состояния, обладающие относит, минимумом свободной энергии. Они устойчивы в физиологии, условиях, могут изменяться лишь в определ. пределах. Наиб, устойчива первичная структура белков, остальные легко разрушаются при внеШ воздействиях. Такое разрушение наз. денатурацией и, как правило, приводит к потере биол. свойств. [c.22]

Термоустойчивость зерна. Для хлебопекарных качеств зерна большое значение имеет его белковый комплекс (клейковина), от которого зависит термоустойчивость зерна. При нагревании зерна происходит денатурация белков, причем степень денатурации зависит от температуры и влажности зерна. Чем выше температура, тем с большими скоростью и силой происходит денатурация с понижением влажности зерна термоустойчивость его белкового комплекса повышается (работы Л. Н. Любарского, И. И. Лекарского и др.). Наряду с этим допустимая температура нагревания (6 [c.57]

Простейшим приемом является о-бработка казеина дубителями — формалином, хромпиком, таннидами — или дубление (денатурация) посредством нагревания выше 100°. [c.425]

С уменьшением ионной силы раствора темп-ра плавления ДНК заметно снижается, т. к. силы электростатич. отталкивания, действующие между обнажаю-пщмися отрицат. зарядами фосфатных групн, облегчают разрыв водородных связей. Аналогично протекает денатурация при больших изменениях pH среды области резкого изменения физ.-хим. характеристик [c.445]

Технология К. п. 1) С ы р ь е. Основные материалы, применяемые в косметическом производстве, охватывают продукты растительные, животные, минеральные и продукты химическ. технологии. Согласно Положению , все материалы, служащие для изготовления косметич. и гигиенич. средств, должны удовлетворять требованиям фармакопеи и других официальных руководств и стандартов. Запрещается напр.употребление солей бария (кроме сернистого), висмута (кроме основной азотнокислой и основной хлористой соли его), кадмия, меди (кроме красок для волос), мышьяка, олова (кроме средств для ногтей), ртути (кроме преципитата, КНзНйС ), свинца, сурьмы, урана, хрома, цинка (кроме углекисл. и стеариновокислого цинка, а также окиси цинка) синильной к-ты и ее солей, щавелевой к-ты (кроме средств для ногтей), пикриновой к-ты и солей этих к-т метилового спирта, денатурированного этилового спирта (кроме спирта специальной денатурации), хлорированных углеводородов и их производных, содерн ащих связанный хлор [c.59]

Измерение спектров и анизотропии флуоресценции в стационарном, импульсном и модуляционном режимах позволяет в настоящее время изучать широкий спектр структурных и динамических свойств молекулярных систем локализацию и доступность флуорофоров в макромолекулах, мембранах и других микрогетерогенных системах, их организацию и структуру, проницаемость, коэффициенты распределения и сегрегацию веществ в таких системах, микровязкость, вращательную диффузию и сегментальную подвижность, заторможенное и ограниченное вращение групп, процессы релаксации, димеризации, связывания, ассоциации и денатурации. Изучая релаксацию спектров и анизотропию флуоресценции, можно получить информацию о ближайшем окружении флуорофора (1-2 молекулярных слоя) изучая перенос энергии, тушение и реакции возбужденных молекул, можно зондировать уже больший объем вокруг флуорофора (до 10 нм). Как это сделать практически, можно научиться по книге Дж. Р. Лаковича. Конечно, данная область находится лишь в начале своего развития. Многие возможности пока ещё не реализованы, многие трудности и ограничения пока не до конца осозна11Ы, иногда появляется излишний оптимизм и делаются довольно смелые выводы. Со временем все эти трудности роста при широком применении флуоресцентных методов будут преодолены. Безусловно, можно надеяться, что именно флуоресцентные методы позволят получить более глубокую информацию о структуре и свойствах организованных молекулярных систем - как природных, так и синтетиче ских, - научиться управлять ими и создавать эффективные системы для преобразования солнечной энергии в химическую, записи и обработки информации, молекулярной электроники. [c.6]

БЕЛКИ. Триптофан - наиболее интенсивно флуоресцирующая аминокислота в белках. Около 90% всей флуоресценции белков обы шо обусловлено триптофаповыми остатками. Этот природный флуорофор крайне чувствителен к полярности окружающей среды. Спектральные сдвиги часто являются следствием нескольких явлений, среди которых можно выделить связывание лигандов, ассоциацию белок - белок и денатурацию. Кроме того, максимумы испускания белков отражают среднюю доступность их триптофановых остатков в водной фазе. Белки поглощают све-г вблизи 280 нм, а максимумы спектров флуоресценции лежат в области 320 -350 нм. Времена затухания флуоресценции триптофановых остатков лежат в диапазоне 1-6 нс. [c.24]

Не следует пренебрегать информацией, получаемой из сравнения значений Pq иР . ЕслиРо намного меньше, чем Ро> то можно сделать вывод о существовании сегментальных движений зонда иа макромолекуле. Протяженность этих движений может быть оценена при использовании уравнений (5.51) - (5.52). Другое явление, часто встречающееся на графиках Перрена,-быстрое увеличение 1/Р- 1/3 при высоких темпфатурах, как это показано на рис. 5.16 для денатурации двойной спирали DNA. Увеличение 1 /Р обычно является результатом денатурации макромолекулы, приводящей к увеличению сегментальной подвижности флуорофора. [c.156]

На рис. 11,14, б приведены относительные квантовые выходы ц, поляризация флуоресценции Р и параметр г. Последний представляет собой отношение интенсивности флуоресценции при 340 нм к интенсивности при 304 им, которая обусловлена в первую очередь испусканием тирозина. Это отношение уменьшается с увеличением коннептраиии гуанидина, потому что увеличивается интенсивность испускания тирозина. Поляризация уменьшается вследствие дисс о-циации индивидуальных субъединиц и разворачивания полит нтидшлх цепей. При разворачивании увеличивается свобода движений триптофановых остатков, приводящая к понижению значения поляризации. Эти данные наиболее типичны из тех, которые можио ожидать при денатурации белка, и иллюстрируют полезную чувствительность спектральных свойств белковой флуоресценции к трехмерным структурам белков. [c.362]

Энциклопедия по машиностроению XXL

Оборудование, материаловедение, механика и ...