Тирозин

Последующее восстановление происходит от вторичных доноров электрона за 10 —10" с (тирозин в ФСП, Пц в ФС1, цитохром в бактериальном фотосинтезе). Методы фемтосекундной спектроскопии позволяют разрешить во времени кинетику переноса электрона в нач. период (I—3 пс) на этапе Р 1- Р 1 , а также проследить колебат. характер движения ядер при образовании Р 1 из комплекса Р 1. [c.360]

Рис. 1. Спектры поглощения облученных ультрафиолетовым светом растворов тирозина (а) и триптофана (б) в ЮМ КОН (С = 0.05 мг/мл).

Как видно из рис. 4, при облучении растворов тирозина и триптофана при 77° К эффективность действия 2-й вспышки была одинаковой (60%) независимо от момента ее включения. Это показывает, что уже за время первой вспышки, т. е. за время менее 200 мксек., накапливается практи- [c.60]

Измерения проводились на ранее описанной [ ] установке. Между окном фотоумножителя и образцом помещали светофильтры, пропускающие только спектральную область флуоресценции триптофана (светофильтр УФС-2) и тирозина (светофильтр для выделения линии ртути 313 ммк). После образования продукта в результате ультрафиолетового [c.62]

Тирозин интенсивно флуоресцирует в растворе, однако в белках его флуоресценция значительно слабее. Денатурация белков обычно усиливает испускание тирозина. Как и для фенола, тирозина очень сильно уменьшается при возбуждении,и может происходить ионизация в возбужденном состоянии. [c.24]

Поляризационные спектры возбуждения тирозина и триптофана [c.348]

РИС. 11.3. Спектр поляризации флуоресценции тирозина в пропилен гликоле при -70 °С[в]. [c.348]

Испускание тирозина и триптофана [c.351]

Перенос энергии от тирозина к триптофану [c.354]

Известно, что поглощение сольватированных электронов легче всего наблюдается в щелочных растворах, где вероятность их рекомбинации с Н+ ионами мала [ ]. Поэтому растворы тирозина и триптофана готовились в 10 М щелочи. В этих условиях при облучении образцов накапливалось действительно очень много Р , о чем можно было судить по высокой интенсивности термолюминесценции или индуцированной фосфоресценции. [c.57]

Длинноволновая компонента с максимумом около 580—600 ммк наблюдалась в спектрах поглощения как тирозина, так и триптофана. Указанная полоса совпадает с полосой поглощения сольватированных электронов у облученных рентгеновскими лучами растворов 10 М КОН и облученных ультрафиолетовым светом растворов фенола в том же растворителе [ ]. Как видно из рис. 1, размораживание кюветы с образцом до 123° К приводило вначале к некоторому повышению оптической плотности, причем в спектре поглощения облученного ультрафиолетовым светом триптофана становился более выраженным максимум при 530 ммк. Приблизительно при 170° К происходило исчезновение окраски. [c.58]

Измерены спектры поглощения облученных ультрафиолетовым светом растворов триптофана и тирозина в 10 М КОН при 77° К. Обнаружены полосы поглощения в области 400—700 ммк, приписываемые радикалу и сольватированному электрону. Приводятся доказательства того, что ответственный за низкотемпературную термолюминесценцию и индуцированную люминесценцию продукт представляет собой пару положительный ион-радикал и сольватированный электрон. [c.63]

Шютцепбергер (1875—1880 гг.) нагревал Б. в. с баритовой водой до 200° под давлением, причем ему удалось выделить из сложной смеси продуктов реакции лишь немногие трудно растворимые кристаллические аминокислоты (лейцин и тирозин). Позднее Э. Фишер нашел более удобный способ расщепления Б. в. — кипячением с дымящей соляной к-той или с 25%-ной H2SO4 он же выработал способ разделения получающейся смеси аминокислот смесь эту этерифицируют, пропуская сухой газообразный H l в раствор в абсолютном спирте, причем образуются хлористоводородные соли эфиров, которые разлагаются на холоду при действии КОН свободные сложные эфиры извлекают эфиром, который затем отгоняют, и оставшиеся сложные эфиры аминокислот подвергают дробной перегонке под уменьшенным давлением и т. о. изолируют [c.242]

НС. Когда жвфд = 121°, фазочувствительный спектр аналогичен стационарному спектру тирозина. Время затухания для соединения, флуоресценция которого при таком фазовом угле подавлена, равно 3,2 нс. Рассчитанные значения времен затухания флуоресценции хорошо совпадают о непосредственно измеренными для NATrA (1,8 не) и NATpA (2,9 ис). [c.116]

Поглощение белков при 283 нм связано с тирозиновыми и триптофановыми остатками. При длинах г>олн > 295 нм поглощает главным образом триптофан. Поэтому предполагается, что его флуоресценция может быть селективно возбуждена в диапазоне 295 - 305 нм, что и было доказано экспериментально. Однако в следующем разделе мы опишем особенности флуоресценции тирозина-та при таком длинноволновом возбуждении. [c.346]

При возбуждении на 280 им в испускании большинства нативных белков преобладает флуоресценция триптофапа. Это иллюстрирует рис. 11.7, па котором приведен спектр человеческого сывороточного альбумина (HSA), а также спектр испускания триптофапа и смеси тирозина с триптофаном в моля ь ном сосяпошепии IB 1,Испускание триптофана находится в области более коротких длин волн по сравнению с испусканием триптофана в воде. Коротковолновый сдвиг является результатом экранирования триптофановых остатков от воды белковой матрицей. Несмотря иа относительно большое число тирозине- [c.351]

В связи с отсутствием тирозиновой флуоресценции в белках был высказан ряд соображений, в том числе относительно переноса энергии на триптофановые остатки и тушения близлежащими группами полипептидной цепи. Следует ожидать, что пер.енос энергии (гл. 10) будет эффективен, так как фёрстеровский радиус для переноса тирозин - триптофан составляет 14 А, и это расстояние сравнимо с диаметром большинства белков Одиако перенос энергии не главная причина отсутствия у HSA флуоресценции тирозина. Единственный триптофановый остаток HSA может быть разрушен фотоокислением или удален путем ферментативного расщепления [ 15]. Если бы перенос энергии был главной прими- [c.352]

Эта концепция предстаЕ5лепа в количественном виде па рис. 11.9 для экви-молярной смоси тирозина и триптофана (кривые 1) и для смеси в соотношении 2 1 (кривые 2), Верхняя кривая 1 отражает долю общего количества свота, поглощенную триптофаном, которая определяете выражением [c.355]

Энциклопедия по машиностроению XXL

Оборудование, материаловедение, механика и ...