Связи водородные в белках

Многие природные полимеры (например, целлюлоза или белки) при наличии воды образуют стабильные агрегаты в форме волокон или ячеистых структур по аналогии с процессом возникновения обратимых водородных связей. Обратимые чувствительные к гидролизу связи, по-видимому, характерны для живых клеток, поскольку процесс старения представляет собой необратимое сшивание белковых молекул, приводящее к потере эластичности материала и способности клеток к воспроизведению [7]. [c.214]

Водородная связь приводит к ассоциации одинаковых или различных молекул в комплексы (Н-комплексы). Она во многом определяет свойства воды и льда, молекулярных кристаллов, структуру и свойства многих искусственных (капрон) и природных полимеров (белки, нуклеиновые кислоты) и других соединений. [c.16]

Исследование водородной связи имеет большое значение в физике и химии. Н-связь достаточно широко распространена в природе и в силу своей прочности поддается экспериментальному изучению. Она определяет структуру многих биологических объектов (белков, нуклеиновых кислот и др.) и технологию ряда процессов промышленного производства (адсорбцию, крашение и обработку других полимерных волокон). [c.112]

Почти все биополимеры (белки, нуклеиновые кислоты и т. п.) очень богаты водородными связями, которые играют здесь чрезвычайно важную роль. Вместе с тем в очень большом числе других органических соединений эти связи вообще отсутствуют. [c.45]

Цепные молекулы биологического происхождения — белки, дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и др., а также некоторые синтетические полимеры, например полиамиды,— богаты водородными связями. Образование таких связей между отдельными звеньями одной и той же молекулы или между соседними молекулами является следующим, третьим фактором, определяющим структуру молекул биополимеров. На рис. 26 показана а-спиральная конфигурация белковых молекул, возникающая за счет внутримолекулярных Н-связей [11]. Важна также проявляющаяся иногда избирательность водородных связей, обсуждавшаяся выше. Незначительное различие в энергии внутримолекулярных и межмолекулярных водородных связей приводит к тому, что цепные молекулы некоторых белков и синтетических полипептидов могут существовать в двух соответствующих формах — а-форме (а-спираль) и растянутой Р-форме с межмолекулярными Н-связями, на описании которой мы подробнее остановимся ниже. [c.52]

Рис. 50. Сшивание цепных молекул белка (в -конфигурации) водородными связями

Отметим здесь попутно ошибочность высказываемого иногда мнения, что если образуются клубки путем хаотического само-свертывания цепных молекул (как за счет ван-дер-ваальсовских, так и водородных связей), то эти клубки якобы могут укладываться в регулярную кристаллическую решетку. Таких кристаллов никто не наблюдал, да это и невозможно, так как решетка может возникать только при высокой идентичности составляющих ее частиц, что никогда не имеет места для беспорядочных клубков. Лишь в том случае, когда цепи сложены в глобулу тождественно (глобулярные белки), возможна кристаллизация таких идентичных по составу и структуре молекул. [c.87]

СТРУКТУРИРОВАНИЕ ПОЛИМЕРОВ — образование из высокомолекулярных линейных цепных макромолекул или из моно- и олиго- (ди-,три-, тетра-и т, д.) меров пространственных трехмерных сшитых макромолекул. В структурированных полимерах отдельные сегменты линейных макромолекул соединены между собой поперечными цепями, образованными валентными (иногда координационными) связями. Частный случай — С.п. за счет образования водородных связей, как в белках и нуклеиновых кислотах. [c.95]

СВЯЗИ между пептидными группами направлены поперёк цепей, а сами цепи вытянуты и образуют складчатую структуру. В белке встречаются также т. н. Р-изгибы, обеспечивающие поворот цепи примерно на 180° при образовании водородной связи. Возможны и др. типы спиралей. Все названные вторичные структуры характерны для глобулярных белков. Фибриллярный белок, из к-рого строятся длинные ориентиров, волокна, образует спирали иного вида. Вторичную (и третичную) структуру белка исследуют с помощью рентгеновского структурного анализа, позволяющего определить положение всех атомов в молекуле. Трудности здесь связаны с тем, что не каждый белок можно получить в виде кристаллов необходимого размера. Обычно структура белка в расяворе мало отличается от структуры в кристалле, это связано с тем, что кристаллы белка содержат много воды. Однако в целом вопрос о соответствии структуры белка в растворе и в кристалле остаётся открытым. Содержание а- и Р-структур сильно различается для разл. белков. [c.22]

Связи водородные 230-231, 235, 247 в белках 353—354 Сдвиг фаз 86-88, 100, 107-110, 405-413, 424-426. 430 Синхротроны 71-73. См. также Источники света, Лазеры, Лампы Смопуховского уравнение 269, 277, 279-280, 293 Спектрофлуориметр идеальный 33 Спектры [c.487]

Аминокислоты составляют своеобразный белковый алфавит. По отношению к молекулам воды их радикалы могут быть гидрофобными и гидрофильными. Последние легко образуют водородные или ионные связи. Структуры белков различаются по иерархии структур на первичную, вторичную, третичную, четвертичную. Первичной структурой называют химическую формулу последовательности аминокислот в цепях, называемых полипептидными. Вторичной структурой называется способ свертывания полипеп-тидной цепи в определенную конфигурацию, которая стабилизируется водородными связями. Важное значение при определении вторичной структуры имеют установленные рентгенографически длины связей и углы, характерные для звеньев полипептидной цепи. Основанный на этой информации геометрический подход в последнее время нередко заменяется энергетическим, использующим различные потенциалы межатомного взаимодействия. Существуют два типа вторичной структуры растянутая р-конфигура-ция и спиральная а-конфигурация. В р-конфигурации полипептид-ные цепи располагаются параллельно или антипараллельно, период цепи составляет 6,5—7,34 А, расстояние между цепями — 4,5—5,0 А. Важнейшей особенностью а-спиральной формы цепи является наличие винтовых осей нецелочисленного порядка. Шаг а-спирали 5,4 А, в ней на 5 оборотов приходится 18 остатков, и полный период равен 27 А. Толщина спирали около 10 А. Существуют и близкие к а-спирали конф ормации. а-Спираль всегда правая, поскольку ее левая форма оказалась энергетически невыгодной. [c.176]

Яркий пример такого рода слоев дают некоторые простейшие волокнистые белки в полностью растянутой, так называемой Р-кон-фигурации [36]. Цепная молекула белка сшивается с соседней водородными связями (рис. 50). При этом, кроме собственной периодичности цепной молекулы с, возникает периодичность укладки, перпендпкулярная оси молекул, а кроме собственных элементов симметрии молекулы, между ними возникают в данном случав [c.77]

Ийтересна рентгенограмма р-кератина пера чайки (рис. 185) [10, И]. Белки в р-конфигурации построены из полипептидных цепей, связанных друг с другом в слои водородными связями (рис. 53, 58). В этом случае параметры разупорядоченности малы внутри слоя (пусть в слое лежат оси х и z), но очень велики в направлении у, отвечающем наложению слоев друг на друга, т. е. велики Да , Д22, Дгз- Поэтому фактически рефлексы с кфО отсутствуют, наложение слоев происходит при условии Д/fe 1>0,25 (V, 78). Трудности в правильном наложении слоев определяются нерегулярным чередованием вдоль цепей боковых радикалов, имеющих различную форму и размеры. По наблюдаемым Ю1 рефлексам можно было оценить эллипсоидальные границы функций Z (S) и Za(S) (рис. 183,6). Большая величина эллипсоидов свидетельствовала о том, что в слоях р-кератина [c.283]

Увлажнение образцов приводит к понижению пьезосвойств (по-видимому, за счет роста проводимости образцов). При нагреве образцов выше 100—120° пьезоэффект исчезает, что объясняется расплавлением кристаллитов. Заметим при этом, что по соображениям, указанным при описании пьезотекстур из древесины, нет необходимости привлекать для объяснения пьезоэффекта в костях и сухожилиях обязательно кристаллическую структуру. Эти свойства могут обеспечить и определенное упорядочение молекул белка. Высказывается предположение, что в пьезоэффекте костей и сухожилий могут играть какую-то роль водородные связи. [c.173]

ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ, тип связи, промежуточный между ковалентной химической связью и невалентным межат. вз-ствием и осуществляющийся с участием атома водорода, расположенного либо между молекулами, либо между атомами внутри молекулы. Примером межмолекулярной В. с. явл. связь между молекулами воды Н—О—Н- -0< д внутри- и межмолекулярные B. . типаN—Н О часто встречаются в биополимерах — белках, нуклеиновых кислотах и пр. [c.81]

Энциклопедия по машиностроению XXL

Оборудование, материаловедение, механика и ...