Триптофан

РИС. 8.16. Фазочувствительные спектры флуоресценции Г ацетил-Ь-триптофан-амида в пропиленгликоле [б]. [c.252]

Перенос энергии от тирозина к триптофану [c.354]

Аминокислоты незаменимые — не синтезируемые в организме животного и получаемые им из экзогенных источников. Для человека, например, известно 10 таких незаменимых аминокислот лизин, триптофан, лейцин, метионин и др. [c.516]

БЕЛКИ. Триптофан - наиболее интенсивно флуоресцирующая аминокислота в белках. Около 90% всей флуоресценции белков обы шо обусловлено триптофаповыми остатками. Этот природный флуорофор крайне чувствителен к полярности окружающей среды. Спектральные сдвиги часто являются следствием нескольких явлений, среди которых можно выделить связывание лигандов, ассоциацию белок - белок и денатурацию. Кроме того, максимумы испускания белков отражают среднюю доступность их триптофановых остатков в водной фазе. Белки поглощают све-г вблизи 280 нм, а максимумы спектров флуоресценции лежат в области 320 -350 нм. Времена затухания флуоресценции триптофановых остатков лежат в диапазоне 1-6 нс. [c.24]

Поглощение белков при 283 нм связано с тирозиновыми и триптофановыми остатками. При длинах г>олн > 295 нм поглощает главным образом триптофан. Поэтому предполагается, что его флуоресценция может быть селективно возбуждена в диапазоне 295 - 305 нм, что и было доказано экспериментально. Однако в следующем разделе мы опишем особенности флуоресценции тирозина-та при таком длинноволновом возбуждении. [c.346]

При возбуждении на 280 им в испускании большинства нативных белков преобладает флуоресценция триптофапа. Это иллюстрирует рис. 11.7, па котором приведен спектр человеческого сывороточного альбумина (HSA), а также спектр испускания триптофапа и смеси тирозина с триптофаном в моля ь ном сосяпошепии IB 1,Испускание триптофана находится в области более коротких длин волн по сравнению с испусканием триптофана в воде. Коротковолновый сдвиг является результатом экранирования триптофановых остатков от воды белковой матрицей. Несмотря иа относительно большое число тирозине- [c.351]

В связи с отсутствием тирозиновой флуоресценции в белках был высказан ряд соображений, в том числе относительно переноса энергии на триптофановые остатки и тушения близлежащими группами полипептидной цепи. Следует ожидать, что пер.енос энергии (гл. 10) будет эффективен, так как фёрстеровский радиус для переноса тирозин - триптофан составляет 14 А, и это расстояние сравнимо с диаметром большинства белков Одиако перенос энергии не главная причина отсутствия у HSA флуоресценции тирозина. Единственный триптофановый остаток HSA может быть разрушен фотоокислением или удален путем ферментативного расщепления [ 15]. Если бы перенос энергии был главной прими- [c.352]

Эта концепция предстаЕ5лепа в количественном виде па рис. 11.9 для экви-молярной смоси тирозина и триптофана (кривые 1) и для смеси в соотношении 2 1 (кривые 2), Верхняя кривая 1 отражает долю общего количества свота, поглощенную триптофаном, которая определяете выражением [c.355]

Основы флуоресцентной спектроскопии (1986) -- [ c.24 , c.92 , c.119 , c.200 , c.264 , c.269 , c.273 , c.274 , c.282 , c.287 , c.343 , c.345 , c.346 , c.347 , c.348 , c.349 , c.350 , c.351 , c.352 , c.353 , c.354 , c.355 , c.356 , c.357 , c.358 , c.359 , c.360 , c.361 , c.362 , c.363 , c.364 , c.369 , c.370 , c.371 , c.372 , c.373 , c.374 , c.375 , c.376 , c.377 , c.378 , c.379 , c.380 , c.381 , c.382 , c.383 , c.384 , c.385 ]

Энциклопедия по машиностроению XXL

Оборудование, материаловедение, механика и ...